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2014-02-06T10:44:21Z

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[[热休克蛋白]]（heatshock protein,HSP）是指[[细胞]]在[[应激]]原特别是环境高温诱导下所生成的一组[[蛋白质]]。

HSP首先是在[[果蝇]]体内发现的。果蝇幼虫[[唾液腺]]的多丝[[染色体]]（polytene chromosome）比一般染色体粗1～2千倍，故有利于在[[光学显微镜]]下进行观察研究。1962年有人发现，将果蝇的培养湿度从25℃提高到30℃（热休克环境温度升高），30分钟后就可在多丝染色体上看到蓬松现象（或称[[膨突]]puff），提示这些区带[[基因]]的[[转录]]加强并可能有某些蛋白质的合成增加。至1974年，后人才从热休克果蝇幼虫的唾液腺等部位分离到了6种新的蛋白质，即HSP。除环境高温以外，其他应激原如[[缺氧]]、寒冷、[[感染]]、[[饥饿]]、[[创伤]]、[[中毒]]等也能诱导细胞生成HSP。因此，HSP又称应激[[蛋白]]（stress protein, SP），但习惯上仍称HSP。

近年研究表明，HSP的生成，不仅见于果蝇，而且是普遍存在于从[[细菌]]直至人类的整个生物界（包括植物和动物）的一种现象。例如，1981年有人在实验中证明，将[[大鼠]]置于55℃的高温环境，[[直肠]]温度迅速升至42～42.5℃，15分钟后使环境温度降至常温，[[体温]]也随之于30分钟后降至正常水平。90分钟后处死动物，就可在心、脑、肝、肺等器官的组织内分离出一种[[分子量]]为71kD的新的蛋白质，即HSP。

绝大部分[[生物]]细胞生成的HSP分子量都在80～110kD、68～74kD和18～30kD之间。不同分子量的HSP，在细胞内的分布也有所不同，例如，在[[酵母菌]]中发现的分子量为89kD的HSP是一种可溶性的[[细胞浆]]蛋白质，而分子量为68kD、70kD、110kD的HSP却主要分布于核或[[核仁]]区域。

HSP在生物界中的一个重要特点是它们在进化过程中的高度保守性。例如。从[[大肠杆菌]]、[[酵母]]、果蝇和人体分离的分子量为70kD的HSP，如果对它们进行全[[氨基酸]]序列分析，就可发现它们具有80%以上的相似性。HSP在进化过程中的高度保守性，说明它们具有普遍存在的重要[[生理]]功能。然而在这方面的研究，迄今还很不充分。

'''一、热休克蛋白的诱导和调节的机制'''

总的来说，HSP的诱导和调节的机制迄今还不清楚，只有一些推测。

应激原诱导HSP生成的速度很快。将果蝇从25℃移至37℃环境，只要20分钟，就可以检出HSP，因而有人推想高温是通过某种已经存在的调节因子作用于基因并从而使转录加强的。实验证明，用热休克细胞的胞浆提取物可以诱导果蝇幼虫唾液腺[[细胞核]]内染色体的蓬松现象，而未经热[[休克]]的对照细胞胞浆无此种诱导作用。提示胞浆内存在的某种物质，在应激时可被[[活化]]而转位到核内，进而启动基因对HSp mRNA的转录。

上述的染色体蓬松现象，即使是在应激原的持续作用下，一般也都在60分钟以内消失，而HSP则由于降解较慢，故可持续存在6小时，提示HSp mRNA的转录受HSP的负反馈调节。

'''二、热休克蛋白的功能'''

HSP可提高细胞的应激能力，特别是耐热能力。预先给生物以非致死性的热剌激，可以加强生物对第二次热剌激的[[抵抗力]]，提高生物对致死性热剌激的存活率，这种现象称为热耐受。目前对此现象的[[分子]]机制仍不太清楚，但许多研究均发现了HSP的生成量与热耐受呈[[正相关]]。

HSP还可调节Na+-K+-[[ATP]]酶的活性。某些细胞经热休克丧失的Na+-K+-ATP[[酶活性]]可在3℃培养中随着HSP的产生而得到部分恢复。HSP的诱导剂[[亚砷酸]]钠亦可使Na+-K+-ATP酶的活性升高。这种现象可被[[放线菌素D]]和环已酰[[亚胺]]抑制，提示Na+-K+-ATP酶活性升高是一种[[基因表达]]的结果，而不是亚砷酸钠直接作用的结果。

有人通过四膜虫属细胞热休克的研究，发现有些HSP具有促进细胞内[[糖原]]异生和糖原生成的作用，使细胞内糖原贮量增多，从而提高应能力。

此外，有人还报道，热、[[乙醇]]、亚砷酸钠的[[预处理]]不仅能使某些细胞产生热耐受，还能使细胞对[[阿霉素]]（adriamycin）的[[耐受性]]增强，提示HSP可以增强对各种损伤的抵抗力。

至于在人类的应激中，HSP究竟起什么作用，目前还知之甚少。
==参看==
*[[热休克蛋白]]
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病理生理学/热休克蛋白 - 版本历史

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