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2014-02-06T05:23:37Z

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== 一、酶的[[分子]]组成==

'''根据酶的组成成份，可分单纯酶和结合酶两类。'''

单纯酶(simpleenzyme)是基本组成单位仅为[[氨基酸]]的一类酶。它的[[催化]]活性仅仅决定于它的[[蛋白质]]结构。[[脲酶]]、[[消化道]][[蛋白酶]]、[[淀粉酶]]、[[酯酶]]、[[核糖核酸酶]]等均属此列。

结合酶(conjugatedenzyme)的催化活性，除蛋白质部分([[酶蛋白]]apoenzyme)外，还需要非蛋[[白质]]的物质，即所谓酶的辅助因子(cofactors)，两者结合成的[[复合物]]称作[[全酶]](holoenzyme)，即：

{| class="wikitable"
|-
| | 全酶
| | =酶　蛋　白
| | +　辅助因子
|-
| | ([[结合蛋白质]])
| | (蛋白质部分)
| | (非蛋白质部分)
|}

酶的辅助因子可以是[[金属离子]]，也可以是[[小分]]子有机化合物。常见酶含有的金属离子有K+、[[Na]]+、[[Mg]]2+、[[Cu]]2+、(或Cu+)、[[Zn]]2+和Fe2+(或Fe3+)等。它们或者是[[酶活性]]的组成部分；或者是连接[[底物]]和酶分子的桥梁；或者在稳定酶蛋白分子[[构象]]方面所必需。小分子有机化合物是些[[化学]]稳定的小分子物质，其主要作用是在反应中传递电子、质子或一些基团，常可按其与酶蛋白结合的紧密程度不同分成[[辅酶]]和辅基两大类。辅酶(coenzyme)与酶蛋白结合疏松，可以用[[透析]]或[[超滤]]方法除去；辅基(prostheticgroup)与酶蛋白结合紧密，不易用透析或超滤方法除去，辅酶和辅基的差别仅仅是它们与酶蛋白结合的牢固程度不同，而无严格的界限。

现知大多数[[维生素]](特别是B族维生素)是组成许多酶的辅酶或辅基的成分(见表2-1)。它们的化学结构式见[[生物]]氧化章。体内酶的种类很多，而辅酶(基)的种类却较少，通常一种酶蛋白只能与一种辅酶结合，成为一种特异的酶，但一种辅酶往往能与不同的酶蛋白结合构成许多种特异性酶。酶蛋白在[[酶促反应]]中主要起识别底物的作用，酶促反应的特异性、高效率以及酶对一些理化因素的不稳定性均决定于酶蛋白部分。

表2-1　B族维生素及其辅酶形式

{| class="wikitable"
|-
| | B族维生素
| | 辅酶形式
| | 主要作用
|-
| | [[硫胺素]](B1)
| | [[硫胺素焦磷酸]]酯(TPP)
| | α-[[酮酸]]氧化脱羧酮基转换作用
|-
| | [[硫辛酸]]
| |
6,8-二硫辛酸{{图片|gra26qkv.jpg|}}
| | α-酮酸氧化脱羧
|-
| | [[泛酸]]
| | [[辅酶A]](CoA)
| | [[酰基]]转换作用
|-
| | [[核黄素]](B2)
| | 黄素[[单核苷酸]](FMN) [[黄素腺嘌呤二核苷酸]](FAD)
| | 氢原子转移 氢原子转移
|-
| | 尼克酰胺(PP)
| | 尼克酰胺[[腺嘌呤]][[二核苷酸]](NAD+) 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸[[磷酸]](NADP+)
| | 氢原子转移 氢原子转移
|-
| | 吡哆素(B6)
| | [[磷酸吡哆醛]]
| | 氨基酸代谢
|-
| | [[生物素]](H)
| | 生物素
| | [[羧化作用]]
|-
| | [[叶酸]]
| | [[四氢叶酸]]
| | “一碳基团”转移
|-
| | [[钴胺素]](B12)
| | 5-甲基钴铵素 5-[[脱氧腺苷]]钴铵素
| | 甲基转移
|}

== 二、酶的分子结构和活性中心==

{{图片|gra26syy.jpg|酶活性中心示意图}}

图2-1 酶活性中心示意图

酶的分子中存在有许多功能基团例如，-NH2、-COOH、-SH、-OH等，但并不是这些基团都与酶活性有关。一般将与酶活性有关的基团称为酶的[[必需基团]](essentialgroup)。有些必需基团虽然在[[一级结构]]上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心(active center)，对于结合酶来说，辅酶或辅基上的一部分结构往往是活性中心的组成成分。

构成酶活性中心的必需基团可分为两种，与底物结合的必需基团称为结合基团(binding group)，促进底物发生化学变化的基团称为催化基团(catalyticgroup)。活性中心中有的必需基团可同时具有这两方面的功能。还有些必需基团虽然不参加酶的活性中心的组成，但为维持酶活性中心应有的空间构象所必需，这些基团是酶的活性中心以外的必需基团。

酶分子很大，其催化作用往往并不需要整个分子，如用氨基[[肽酶]]处理[[木瓜蛋白酶]]，使其肽链自N端开始逐渐缩短，当其原有的180个[[氨基酸残基]]被水解掉120个后，剩余的短肽仍有[[水解蛋白]]质的活性。又如将核糖核酸酶肽链C末端的[[三肽]](棻麠丝楃?切断，余下部分也有酶的活性，足见某些酶的催化活性仅与其分子的一小部分有关。

不同的酶有不同的活性中心，故对底物有严格的特异性。例如[[乳酸脱氢酶]]是具有[[立体异构]]特异性的酶，它能催化[[乳酸]]脱氢生成[[丙酮]]酸的可逆反应：

{{图片|gra26w0d.jpg|}}

L(+)乳酸通过其不对称碳原子上的桟H3、桟OOH及桹H基分别与乳酸脱氢酶活性中心的A、B及C三个功能基团结合，故可受酶催化而转变为丙酮酸。而D(-)乳酸由于桹H、桟OOH的空间位置与L(+)乳酸相反，与酶的三个结合基团不能完全配合，故不能与酶结合受其催化(图2)。由此可见，酶的特异性不但决定于酶活性中心的功能基团的性质，而且还决定于底物和活性中心的空间构象，只有那些有一定的化学结构，能与酶的结合基团结合，而且空间[[构型]]又完全适应的[[化合物]]，才能作为酶的底物。

{{图片|gra26ncz.jpg|乳酸脱氢酶的立体异构特异性}}

图2-2 乳酸脱氢酶的立体异构特异性

A、B、C分别为[[LDH]]活性中心的三个功能基团

但是，酶的结构不是固定不变的，有人提出酶分子(包括辅酶在内)的构型与底物原来并非吻合，当底物分子与酶分子相碰时，可[[诱导酶]]分子的构象变得能与底物配合，然后底物才能与酶的活性中心结合，进而引起底物分子发生相应化学变化，此即所谓酶作用的诱导契合学说(induced fit theory)。用X衍射分析的方法已证明，酶在参与催化作用时发生了构象变化。

{{图片|gra26kbi.jpg|底物与酶相互作用的“诱导契合”模式图}}

图2-3 底物与酶相互作用的“诱导契合”模式图
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生物化学与分子生物学/酶的分子组成和化学结构 - 版本历史

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