https://www.yiliao.com/index.php?action=history&feed=atom&title=%E7%94%9F%E7%89%A9%E5%8C%96%E5%AD%A6%E4%B8%8E%E5%88%86%E5%AD%90%E7%94%9F%E7%89%A9%E5%AD%A6%2F%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%9A%84%E4%BA%8C%E7%BA%A7%E7%BB%93%E6%9E%84 2026-04-10T09:06:29Z 本wiki的该页面的版本历史 MediaWiki 1.35.1 https://www.yiliao.com/index.php?title=%E7%94%9F%E7%89%A9%E5%8C%96%E5%AD%A6%E4%B8%8E%E5%88%86%E5%AD%90%E7%94%9F%E7%89%A9%E5%AD%A6/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%9A%84%E4%BA%8C%E7%BA%A7%E7%BB%93%E6%9E%84&diff=176225&oldid=prev 2014-02-06T05:25:04Z

<p>以“{{Hierarchy header}} <a href="/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8" title="蛋白质">蛋白质</a>的<a href="/%E4%BA%8C%E7%BA%A7%E7%BB%93%E6%9E%84" title="二级结构">二级结构</a>(secondarystructure)是指<a href="/%E5%A4%9A%E8%82%BD" title="多肽">多肽</a>链中主链原子的局部空间排布即<a href="/%E6%9E%84%E8%B1%A1" title="构象">构象</a>，不涉及<a href="/%E4%BE%A7%E9%93%BE" title="侧链">侧链</a>...”为内容创建页面</p> <p><b>新页面</b></p><div>{{Hierarchy header}}<br /> [[蛋白质]]的[[二级结构]](secondarystructure)是指[[多肽]]链中主链原子的局部空间排布即[[构象]]，不涉及[[侧链]]部分的构象。<br /> <br /> 1.肽键平面(或称酰胺平面，amide plane)。<br /> <br /> Pauling等人对一些简单的肽及[[氨基酸]]的酰胺等进行了[[X线]]衍射分析，得出图1-2所示结构，从一个肽键的周围来看，得知：<br /> <br /> {{图片|gra1l5wu.jpg|肽键平面示意图}}<br /> <br /> 图1-2 肽键平面示意图<br /> <br /> (1)<br /> <br /> {{图片|gra1lgho.jpg|}}中的C-N键长0.132nm，比相邻的N-C单键(0.147nm)短，而较一般C=N双键(0.128nm)长，可见，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个面之内。<br /> <br /> (2)<br /> <br /> {{图片|gra1l3k8.jpg|}}　肽键的C及N周围三个键角之和均为360°，说明都处于一个面上，也就是说<br /> <br /> {{图片|gra1lbpf.jpg|}}六个原子基本上同处于一个平面，这就是肽键平面。肽链中能够旋转的只有α碳原子所形成的单键，此单键的旋转决定两个肽键平面的位置关系，于是肽键平面成为肽链盘曲折叠的基本单位。<br /> <br /> (3)　肽键中的C-N既具有双键性质，就会有顺反不同的[[立体异构]]，已证实<br /> <br /> {{图片|gra1le8d.jpg|}}处于反位(见图1－3)。<br /> <br /> {{图片|gra1l8t5.jpg|反式肽单元和顺式肽单元}}<br /> <br /> 图1-3 反式肽单元和顺式肽单元<br /> <br /> 2.蛋白质主链构象的结构单元<br /> <br /> 1)α-螺旋Pauling等人对α-[[角蛋白]](α-keratin)进行了X线衍射分析，从衍射图中看到有0.5～0.55nm的重复单位，故推测蛋白质[[分子]]中有重复性结构，并认为这种重复性结构为α-螺旋(α-helix)见图1-4。<br /> <br /> {{图片|gra1lise.jpg|蛋白质分子的α-螺旋}}<br /> <br /> 图1-4 蛋白质分子的α-螺旋<br /> <br /> α-螺旋的结构特点如下：<br /> <br /> (1)多个肽键平面通过α-碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。<br /> <br /> (2)主链呈螺旋上升，每3.6个[[氨基酸残基]]上升一圈，相当于0.54nm，这与X线衍射图符合。<br /> <br /> (3)相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和H桸形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个[[残基]]的C＝O之间形成氢键，这是稳定α-螺旋的主要键。<br /> <br /> (4)肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α-螺旋的形成。酸性或[[碱性氨基酸]]集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α-螺旋形成；较大的R(如[[苯丙氨酸]]、[[色氨酸]]、[[异亮氨酸]])集中的区域，也妨碍α-螺旋形成；[[脯氨酸]]因其α-碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述α-螺旋；[[甘氨酸]]的R基为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定。<br /> <br /> 2)β－片层结构Astbury等人曾对β－角蛋白进行X线衍射分析，发现具有0.7nm的重复单位。如将[[毛发]]α-角蛋白在[[湿热]]条件下拉伸，可拉长到原长二倍，这种α-螺旋的X线衍射图可改变为与β－角蛋白类似的衍射图。说明β－角蛋白中的结构和α-螺旋拉长伸展后结构相同。两段以上的这种折叠成锯齿状的肽链，通过氢键相连而平行成片层状的结构称为β－片层(β－pleatedsheet)结构或称β－折迭(图1－5)。<br /> <br /> {{图片|gra1kx8n.jpg|蛋白质分子中的β－片层结构}}<br /> <br /> 图1-5 蛋白质分子中的β－片层结构<br /> <br /> 左：顺向平行　右：逆向平行<br /> <br /> β－片层结构特点是：<br /> <br /> ①是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110°角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方。<br /> <br /> ②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C＝O与H梄形成氢键，使构象稳定。<br /> <br /> ③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。即前者两条链从“N端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。β－片层结构的形式十分样，正、反平行能相互交替。<br /> <br /> ④平行的β－片层结构中，两个残基的间距为0.65nm；反平行的β－片层结构，则间距为0.7nm。<br /> <br /> 3)β－转角<br /> <br /> 蛋白质分子中，肽链经常会出现180°的回折，在这种回折角处的构象就是β－转角(β－turn或β－bend)。β－转角中，第一个氨基酸残基的C＝O与第四个残基的N桯形成氢键，从而使结构稳定(图1－6)。<br /> <br /> {{图片|gra1l0p6.jpg|}}<br /> <br /> 图1-6　蛋白质分子中的β－转角<br /> <br /> 4)无规卷曲<br /> <br /> 没有确定规律性的部分肽链构象，肽链中肽键平面不规则排列，属于松散的无规卷曲(random coil)。<br /> {{Hierarchy footer}}<br /> {{生物化学与分子生物学图书专题}}</div>

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