https://www.yiliao.com/index.php?action=history&feed=atom&title=%E7%94%9F%E7%89%A9%E5%8C%96%E5%AD%A6%E4%B8%8E%E5%88%86%E5%AD%90%E7%94%9F%E7%89%A9%E5%AD%A6%2F%E7%BA%A4%E7%BB%B4%E8%9B%8B%E7%99%BD%E5%8E%9F%E8%BD%AC%E5%8F%98%E4%B8%BA%E7%BA%A4%E7%BB%B4%E8%9B%8B%E7%99%BD 2026-04-10T02:25:30Z 本wiki的该页面的版本历史 MediaWiki 1.35.1 https://www.yiliao.com/index.php?title=%E7%94%9F%E7%89%A9%E5%8C%96%E5%AD%A6%E4%B8%8E%E5%88%86%E5%AD%90%E7%94%9F%E7%89%A9%E5%AD%A6/%E7%BA%A4%E7%BB%B4%E8%9B%8B%E7%99%BD%E5%8E%9F%E8%BD%AC%E5%8F%98%E4%B8%BA%E7%BA%A4%E7%BB%B4%E8%9B%8B%E7%99%BD&diff=176236&oldid=prev 2014-02-06T05:25:20Z

<p>以“{{Hierarchy header}} {{图片|gra96zwy.jpg|纤维素<a href="/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E5%8E%9F" title="蛋白原">蛋白原</a><a href="/%E5%88%86%E5%AD%90" title="分子">分子</a>示意图}} 图10-8　纤维素蛋白原分子示意图 上半为电镜下的分子形...”为内容创建页面</p> <p><b>新页面</b></p><div>{{Hierarchy header}}<br /> {{图片|gra96zwy.jpg|纤维素[[蛋白原]][[分子]]示意图}}<br /> <br /> 图10-8　纤维素蛋白原分子示意图<br /> <br /> 上半为电镜下的分子形状　下半示6条[[多肽]]链，<br /> <br /> 一为双硫键，▲为[[凝血酶]]作用点<br /> <br /> {{图片|gra96ofa.jpg|纤维素[[蛋白]][[凝胶]]的生成}}<br /> <br /> 图10-9　纤维素蛋白凝胶的生成<br /> <br /> [[血液凝固]]的实质是[[纤维蛋白]]凝胶的生成，它是[[血浆]]中[[纤维蛋白原]](fibrinogen)在凝血酶作用下降解为纤维蛋白并聚合成不溶性的网状结构。<br /> <br /> 纤维蛋白原分子由两对α链、β－链及γ－链组成，每3条肽链(α、β、γ)绞合成索状，形成两条索状肽链，在N末端有[[二硫键]]使态个分子得到稳定。α及β肽链的N-端分别有一段16个及14个[[氨基酸]]的小肽，称为[[纤维]]肽A及B。因此，纤维蛋白原可写为(AαBβγ)2(图10-8)。<br /> <br /> 凝血酶的本质为一种[[蛋白水解酶]]，能特异性作用于Aα和Bβ链上的精－甘肽键。切除A、B纤维肽。因纤维肽A及B均为酸性肽，带较多负电荷。由于电荷排斥作用阻碍纤维蛋白原之间聚合。切除纤维肽A及B转变为纤维蛋白后负性减小，同时暴露了互补结合[[位点]]，有利于自动聚合，纤维蛋白单位通过边靠边、端靠端的聚合形成聚合链。此种[[多聚体]]不稳定，称为软凝块(soft clot)。它再通过因子XⅢa的作用结成牢固的网。因子XⅢa为[[转肽酶]]，能[[催化]]一个单体的[[谷氨酸]][[残基]]的γ－羧基与另一单体的[[赖氨酸]]残基的氨基之间形成共价结合，其间释出NH3(图10-9，10)。因此，因子XⅢa称为纤维蛋白稳定因子(fibrin stabilizingfactor,FSF)。因子XⅢ存在于[[血小板]]及血浆中，经凝血酶切除部分肽段后被激活为XⅢa。<br /> <br /> 由此产生的稳定纤维蛋白网与软凝块不同，它们在5M的脲及1%氯[[乙酸]]溶液中不溶解。在血小板的[[血栓]]收缩蛋白作用下，此网状结构收缩，于是[[伤口]]边缘彼此靠近，易于伤口闭合。[[成纤维细胞]]的表面带有一种类似纤维蛋白的[[蛋白质]]，称粘连蛋白，它由Ⅻa催化与纤维蛋白结成网。并将纤维蛋白固定下来。所以，因子Ⅻa还直接参与伤口的愈合。<br /> <br /> {{图片|gra96rhd.jpg|因子XⅢa作用机理}}<br /> <br /> 图10-10　因子XⅢa作用机理<br /> <br /> '''总结上述[[凝血]]过程可归纳出以下特点：'''<br /> <br /> 1.[[凝血因子]]的[[活化]]本质上为蛋白质的有限水解，而许多[[凝血因]]了本身既是[[蛋白酶]]，又是酶作用的[[底物]]。这些本质为蛋白酶的凝血因子(Ⅱ、Ⅵ、Ⅺ、Ⅹ、Ⅻ)的氨基酸顺序很相似，与许多[[丝氨酸蛋白酶]][[同源]]；活性中心的[[丝氨酸]]残基参与肽键的水解。C－端约250个[[氨基酸残基]][[同源性]]很高，是具有催化活性的[[结构域]]。而N端的氨基酸序列变化较大，决定各凝血因子作用底物的[[专一性]]。它们催化的反应需[[Ca]]＋＋和[[磷脂]]参加。<br /> <br /> {{图片|gra96ukn.jpg|血液凝固的瀑布效应}}<br /> <br /> 图10-11　血液凝固的瀑布效应<br /> <br /> 2.磷脂胶粒(内源性途径由血小板，外源性途径由组织[[凝血活素]]提供)使活化反应在胶粒表面进行，大大提高反应速度，而Ca＋＋的作用在于促进酶和底物与磷脂表面的结合。<br /> <br /> 3.凝血因子活化呈瀑布效应(cascade)使血液凝固具有高效率和精密调控的特征。如图10-11所示。<br /> <br /> 4.[[维生素K]]在内、外源性凝血中均有重要作用。<br /> <br /> 5.凝血过程中的正反馈使反应不断加速，但终产物纤维蛋白有抗凝血作用。机体内凝血与抗凝血是密切联系的。<br /> {{Hierarchy footer}}<br /> {{生物化学与分子生物学图书专题}}</div>

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