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2014-02-06T05:27:24Z

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'''1.概念'''

有些酶除了活性中心外，还有一个或几个部位，当特异性[[分子]]非共价地结合到这些部位时，可改变酶的[[构象]]，进而改变酶的活性，酶的这种调节作用称为[[变构]]调节(allosteric regulation)，受变构调节的酶称[[变构酶]](allostericenzyme)，这些特异性分子称为效应剂(effector)。变构酶分子组成，一般是多[[亚基]]的，分子中凡与[[底物]]分子相结合的部位称为[[催化]]部位(catalytic site)，凡与效应剂相结合的部位称为调节部位(regulatorysite)，这二部位可以在不同的亚基上，或者位于同一亚基。

'''2.机理'''

(1)一般变构酶分子上有二个以上的底物结合[[位点]]。当底物与一个亚基上的活性中心结合后，通过构象的改变，可增强其他亚基的活性中心与底物的结合，出现正协同效应(positivecooperative effect)。使其底物浓度曲线呈S形。即底物浓度低时，[[酶活性]]的增加较慢，底物浓度高到一定程度后，酶活性显著加强，最终达到最大值Vmax(图2-20)。

多数情况下，底物对其变构酶的作用都表现正协同效应，但有时，一个底物与一个亚基的活性中心结合后，可降低其他亚基的活性中心与底物的结合，表现负协同效应(negative cooperative effect)。如3-[[磷酸甘油醛脱氢酶]]对NAD+的结合为负协同效应。

(2)变构酶除活性中心外，存在着能与效应剂作用的亚基或部位，称调节亚基(或部位)，效应剂与调节亚基以非[[共价键]]特异结合，可以改变调节亚基的构象，进而改变[[催化亚基]]的构象，从而改变酶活性。凡使酶活性增强的效应剂称[[变构激活剂]](allosteric activitor)，它能使上述S型曲线左移，[[饱和]]量的变构激活剂可将S形曲线转变为矩形双曲线(图2?0)。凡使酶活性减弱的效应剂称变构[[抑制剂]](allosteric inhibitor)，能使S形曲线右移。例如，[[ATP]]是[[磷酸果糖激酶]]的变构抑制剂，而ADP、AMP为其变构激活剂。

(3)由于变构酶动力学不符合米－曼氏酶的动力学，所以当反应速度达到最大速度一半时的底物的浓度，不能用Km表示，而代之以K0.55表示(图2-20)。为了解释变构酶协同效应的机制并推导出动力学曲线方程式，不少人曾提出各种模型，各有优缺点，现将有关变构作用的Hill模式内容附本章节后，供学习参考。

{{图片|gra2bp7w.jpg|变构酶的底物活性曲线}}

图2-20 变构酶的底物活性曲线

⊙不加变构剂{{图片|gra2brt0.gif|}}加变构抑制剂

'''3.[[生理]]意义'''

(1)在变构酶的S形曲线中段，底物浓度稍有降低，酶的活性明显下降，[[多酶]]体系催化的[[代谢]]通路可因此而被关闭；反之，底物浓度稍有升高，则酶活性迅速上升，代谢通路又被打开，因此可以快速调节细胞内底物浓度和代谢速度。

(2)变构抑制剂常是代谢通路的终产物，变构酶常处于代谢通路的开端，通过[[反馈]]抑制，可以及早地调节整个代谢通路，减少不必要的底物消耗。

例如[[葡萄糖]]的氧化分解可提供能量使AMP、ADP转变成ATP，当ATP过多时，通过变构调节酶的活性，可限制葡萄糖的分解，而ADP、AMP增多时，则可促进糖的分解。随时调节ATP/ADP的水平，可以维持细胞内能量的正常供应。
==参看==
*[[变构酶]]
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生物化学与分子生物学/变构酶 - 版本历史

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