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'''（一）[[前白蛋白]]'''

前白蛋白（prealbumin,[[PA]]），[[分子量]]5.4万，由[[肝细胞]]合成，在电泳分离时，常显示在[[白蛋白]]的前方，其半寿期很短，仅约12小时。因此，测定其在[[血浆]]中的浓度对于了解[[蛋白质]]在[[营养不良]]和[[肝功能不全]]，比之白蛋白和[[转铁蛋白]]具有更高的敏感性。PA除了作为组织修补的材料外，还可视作一种运载[[蛋白]]，可结合T4与T3，而对T3的亲和力更大。PA与[[视黄醇]][[结合蛋白]]形成[[复合物]]，具有运载[[维生素A]]的作用。在[[急性炎症]]、[[恶性肿瘤]]、[[肝硬化]]或[[肾炎]]时其血浓度下降。

'''（二）白蛋白'''

白蛋白（albumin,Alb）系由肝实质[[细胞]]合成，在血浆中的半寿期约为15-19天，是血浆中含量最多的蛋白质，占血浆[[总蛋白]]的40%-60%。其合成率虽然受食物中蛋白质含量的影响，但主要受血浆中白蛋白水平调节，在肝细胞中没有储存，在所有细胞外液中都含有微量的白蛋白。关于白蛋白在[[肾小球]]中的滤过情况，一般认为在正常情况下其量甚微，约为血浆中白蛋白的0.04%，按此计算每天从肾小球滤过液中排出的白蛋白即可达3.6g，为终尿中蛋白质排出量的30-40倍，可见滤过液中多数白蛋白是可被[[肾小管]]重新吸收的。有实验证实白蛋白在[[近曲小管]]中吸收，在小[[管细胞]]中被[[溶酶体]]中的[[水解酶]]降解为小分子片段而进入血循环。白蛋白可以在不同组织中被细胞内吞而摄取，其[[氨基酸]]可被用为组织修补。

白蛋白的分子结构已于1975年阐明，为含585个[[氨基酸残基]]的[[单链]][[多肽]]，分子量为66458，[[分子]]中含17个硫键，不含有糖的组分。在体液pH7.4的环境中，白蛋白为负离子，每分子可以带有200个以上负电荷。它是血浆中很主要的载体，许多水溶性差的物质可以通过与白蛋白的结合而被运输。这些物质包括[[胆红素]]、长链脂[[肪酸]]（每分子可以结合4-6个分子）、[[胆汁酸]]盐、[[前列腺素]]、[[类固醇激素]]、[[金属离子]]（如[[Cu]]2+、Ni2+、[[Ca]]2+）药物（如[[阿司匹林]]、[[青霉素]]等）。

具有活性的[[激素]]或药物当与白蛋白结合时，可以不表现其活性，而视为其储存形式，由于这种结合的可逆性和处于[[动态平衡]]，因此在调节这些激素和药物的[[代谢]]上，具有重要意义。

血浆白蛋白另一重要功能是[[纤维]]血浆的[[胶体渗透压]]，并具有相当的缓冲酸与碱的能力。

临床意义：

1．血浆白蛋白浓度可以受饮食中蛋白质摄入量影响，在一定程度上可以作为个体营养状态的评价指标。

2．在血浆白蛋白浓度明显下降的情况下，可以影响许多[[配体]]在血循环中的存在形式，包括内源性的[[代谢物]](Ca2+、脂肪酸)、激素和外源性的药物。在同样血浓度下，由于白蛋白的含量降低，其结合部分减少，而游离部分相对增加，这些游离状态的配体一方面更易作用于[[细胞受体]]而发挥其活性作用，一方面也更易被代谢分解，或由于其分子小而经[[肾排泄]]。

3．血浆白蛋白的增高较少见，在严重失水时，对监测血浓缩有诊断意义。

4．[[低白蛋白血症]]在不少[[疾病]]时常见，可有以下几方面的原因：

（1）由于白蛋白的合成降低：常见于急性或慢性肝疾病，但由于白蛋白的半寿期较长，因此，在部分急性[[肝病]]患者，血浆白蛋白的浓度降低可以表现不明显。

（2）由于营养不良或吸收不良。

（3）遗传性缺陷：无白蛋白[[血症]]是极少见的一种代谢性缺损，血浆白蛋白含量常低于1g/L。但可以没有[[症状]]（如水肿），可能部分由于[[血管]]中[[球蛋白]]含量[[代偿]]性升高。

（4）由于组织损伤（[[外科手术]]或[[创伤]]）或[[炎症]]（[[感染性疾病]]）引起的白蛋白[[分解代谢]]增加。

（5）白蛋白的异常丢失：由于[[肾病综合征]]、[[慢性肾小球肾炎]]、[[糖尿病]]、[[系统性红斑狼疮]]等而有白蛋白由尿中损失，有时每天可以由尿中排出蛋白达5g以上，超过肝的代偿能力。在[[溃疡性结肠炎]]及其它肠管炎症或[[肿瘤]]时也可由肠管损失一定量的蛋白质。在[[烧伤]]及[[渗出]]性[[皮炎]]可从[[皮肤]]丧失大量蛋白质。

（6）白蛋白的分布异常：如[[门静脉高压]]引起的[[腹水]]中有大量蛋白质，是从血管内渗漏入腹腔。

5．已发现有20多种以上白蛋白的[[遗传性变异]]。这些个体可以不表现[[病症]]，在电泳分析时[[血浆蛋白]]质的白蛋白区带可以出现2条或1条宽带，有人称之为双[[蛋白血症]]。当某些药物大量应用（如青霉素大剂量注射使血浓度增高时）而与白蛋白结合时，也可使白蛋白出现异常区带。

目前关于血浆或[[血清白蛋白]]的测定，最常使用的方法是利用其与某些染料如溴[[甲酚]]绿（bromcresolgreen,BCG）或溴甲酚紫）（bromcresolpurple,BCP）特异性的结合能力而加以定量。在pH4.2的条件下，BCG可与白蛋白定量地、特异地结合，而不受血浆中其它球蛋白的干扰。结合后的复合物在628nm有特殊吸收峰，而可与游离的染料相区别，这一吸收峰一般不受血浆中可能存在的其它[[化合物]]（如胆红素、血红素等）的影响，测定时应控制染料的浓度、反应的pH和时间。这是很实用的方法。一般用血浆量为20μl，在白蛋白10-60g/L浓度范围内呈良好[[线性关系]]、批内C.V值&lt;3%，正常成人参考值为35-50g/L，在直立姿势采血，由于血浓缩其值可略高3g/L。

'''（三）α1-[[抗胰蛋白酶]]'''

α-抗胰蛋白酶（α1-antitrypsin,α1AT或AAT），是具有[[蛋白酶]]抑制作用的一种急性时相反应蛋白，分子量为5.5万，P1值4.8，含有10%-12%糖。在醋酸纤维薄膜或[[琼脂糖]]电泳中泳动于α1区带，是这一区带的主要组分。区带中的另2个主要组分；α1-[[酸性糖蛋白]]含糖量特别高，α1-[[脂蛋白]]含[[脂类]]特别高，因此蛋白质的[[染色]]都很浅。作为蛋白酶的抑制物，它不仅作用于[[胰蛋白酶]]，同时也作用于[[糜蛋白酶]]、[[尿激酶]]、[[肾素]]、[[胶原酶]]、[[弹性蛋白酶]]、[[纤溶酶]]和[[凝血酶]]等。AAT占[[血清]]中抑制蛋白酶活力的90%左右。AAT的抑制作用有明显的pH依赖性，最大活力处于中性和弱碱性，当pH4.5时活性基本丧失，这一特点具有重要的[[生理]]意义。

一般认为AAT的主要功能是对抗由[[多形核白细胞]][[吞噬作用]]时释放的溶酶体[[蛋白水解酶]]。由于AAT的分子量较小，它可透过[[毛细血管]]进入[[组织液]]与蛋白水解酶结合而又回到血管内，AAT结合的蛋白酶复合物并有可能转移到α2-[[巨球蛋白]]分子上，经血循环转运而在[[单核吞噬细胞系统]]中被降低、消失。

AAT具有多种遗传分型，利用不同pH的缓冲剂和电泳支持物，迄今已分离鉴定有33种[[等位基因]]（allotypes），其中最多见的是PiMM型（为M型[[蛋白抑制物]]的[[纯合子]]体）占人群的90%以上，另外还有两种蛋白称为Z型和S型，可表现为以下遗传分型：PiZZ、PiSS、PiSZ、PiMZ、PiMS，S型蛋白与M蛋白之间的氨基酸残基仅有一个差异。对蛋白酶的抑制作用主要限于血循环中M型蛋白的浓度。以MM型的蛋白酶抑制能力为100%相比，ZZ型的相对活力仅为15%、SS为60%、MZ为57%、MS为80%，其它则无活性。

临床意义：低血浆AAT可以发现于[[胎儿]][[呼吸窘迫综合征]]。AAT缺陷（ZZ型、SS型甚至MS表现型）常伴有早年（20-30岁）出现的[[肺气肿]]，由于吸入尘埃和[[细菌]]引起肺部多形核白细胞的吞噬活跃，引起溶酶体弹性蛋白酶释放，当M型AAT[[蛋白缺乏]]时，蛋白水解酶过度地作用于[[肺泡]]壁的[[弹性纤维]]而导致肺气肿的发生。AAT的缺陷，特别是ZZ表现型可引起肝细胞的损害而致肝硬化，机制未明。常用测定方法，一种是基于胰蛋白酶的抑制能力（trypsininhibitorycapacity），但目前已有[[免疫化学]]方法，供应M蛋白AAT的[[试剂盒]]来测定。正常参考值为[[新生儿]]1450-2700mg/L、成人780-2000mg/L。如果排除急性时相反应的存在，正常人血浆浓度&lt;500mg/L提示可能存在[[变异]]的表现型，可进一步通过[[等电聚焦]]或[[淀粉]][[胶电泳]]证实。

'''（四）α1-酸性糖蛋白'''

α-酸性糖蛋白（α1-acidglycoproteinTimes New Roman，AAG，早期称之为[[乳清]]类[[粘蛋白]]）分子量近4万，含糖约45%，pI为2.7-3.5，包括等分子的[[已糖]]、[[已糖胺]]和[[唾液酸]]。

AAG是主要的急性时相反应蛋白，在急性炎症时增高，显然与[[免疫防御]]功能有关，但详细机制尚待阐明。早期工作认为肝是合成α1-[[糖蛋白]]的唯一器官，近年有证据认为某些肿瘤组织亦可以合成。分解代谢首先经过唾液酸的分子降解而后蛋白质部分很快在肝中消失。AAG可以结合[[利多卡因]]和[[普萘洛尔]]（[[心得安]]），在急性心肌[[梗死]]时AAG作为一种急性时相反应蛋白可以升高，而干扰药物剂量的有效浓度。

临床意义：AAG的测定目前主要作为急性时相反应的指标，在[[风湿病]]、恶性肿瘤及[[心肌梗死]]患者亦常增高，在营养不良、严重[[肝损害]]等情况下降低。测定方法：使用AAG的[[抗体]]制成免疫化学试剂盒，可设计成[[免疫扩散]]或[[浊度]]法检测。正常参考值为500-1500mg/L，亦可采用过氯酸和磷钨酸分级沉淀AAG后，测定蛋白质或含糖量来计算之。

'''（五）[[甲胎蛋白]]'''

正常情况下甲胎蛋白（α-fetoprotein,αFP或[[AFP]]）主要在胎儿肝中合成，分子量6.9万，在胎儿13周AFP占血浆蛋白总量的1/3。在[[妊娠]]30周达最高峰，以后逐渐下降，出生时血浆中浓度为高峰期的1%左右，约40mg/L，在周岁时接近成人水平（低于30μmg/L）。

临床意义：在产妇[[羊水]]或母体血浆中AFP可用于胎儿产前监测。如在[[神经管]]缺损、[[脊柱裂]]、[[无脑儿]]等时，AFP可由开放的神经管进入羊水而导致其在羊水中含量显著升高。胎儿在宫腔内死亡、[[畸胎瘤]]等先天缺陷亦可有羊水中AFP增高。AFP可经羊水部分进入母体血循环。在85%脊柱裂及无脑儿的母体，血浆AFP在妊娠16-18周可见升高而有诊断价值，但必须与[[临床经验]]结合，以免出现[[假阳性]]的错误。

在成人，AFP可以在大约80%的[[肝癌]]患者血清中升高，在[[生殖细胞]]肿瘤出现AFP阳性率为50%。在其它[[肠胃]]管肿瘤如[[胰腺癌]]或[[肺癌]]及肝硬化等患者亦可出现不同程度的升高。

测定方法：根据不同[[标本]]可选用不同方法。羊水可采用免疫扩散或火箭[[电泳法]]。一般[[放射免疫测定]]标本需先加以稀释。注意避免胎儿血（AFP浓度比羊水高200倍）的污染。血浆标本可采用放射免疫或酶标[[免疫]]法测定。反向[[免疫电泳]]亦用于对肝病患者的筛选试验。在[[乙型肝炎]]流行区，AFP的普查可用以早期筛选肝癌。血清正常参考值，健康成人&lt;30μg/L（或30ng/ml），新生儿&lt;50mg/L，妊娠母体20周20-100μg/L，羊水（20周妊娠）5-25mg/L。

'''（六）[[结合珠蛋白]]'''

结合珠蛋白（haptoglobin，Hp）在血浆中与游离的[[血红蛋白]]结合，是一种急性时相反应蛋白。在CAM电泳及[[琼脂糖凝胶电泳]]中位于α2区带。分子中有两对肽链（α与β链）形成α2β2四聚体。α链有α1及α2两种。而α1又发现有α1F及α1S两种遗传[[变异体]]（F表示电泳迁移率相对为fast，S表示slow，两种变异体的多肽链只有一个氨基酸的[[残基]]组成不同），由于α1F、α1S、α2三种等位基因编码形成αβ聚合体，因此个体之间可有多种遗传表现型（表2-3）。不同个体，由遗传获得的特征[[基因型]]决定了血浆中Hp的性质，这就是所谓[[基因]]多形性（polymorphism）的表现。还有一些血浆蛋白质也表现有相似的遗传变异，如β脂蛋白、α1AT、IgG等，Hp在遗传研究上是颇为引起兴趣的课题。

表2-3 结合珠蛋白的几种遗传表现型

{| class="wikitable"
| 表现型
| [[亚单位]]的结构
| 备注
|-
| Hp1-1
| (α1F)2β2α1Fα1Sβ2（α1S）2β2
| 分子量约为8万，α链含氨基酸残基83个，β链含氨基酸残基245个
|-
| Hp2-1
| （α1Sα2β2）n(α1Fα2β2)n
| 分子量为12万-20万的聚合体，由于n不同，可以在电泳中出现多条带
|-
| Hp2-2
| （α2β）nn=3-8
| 分子量为16万-40万，由于n不同，可在电泳中出现多条带
|}

Hp的主要功能是能与[[红细胞]]中释出的自由形式存在的血红蛋白结合，每分子Hp可以结合两分子的Hp。结合是不可逆的，一旦结合后，复合物在几分钟之内转运到肝，肝细胞上有特异[[受体]]，可十分有效地结合Hp-[[Hb]]复合物进入肝细胞而被降解，氨基酸和铁可被机体再利用。因此Hp可以防止Hb从肾丢失而为机体有效地保留铁。在一次急性血管内[[溶血]]时血循环中的Hp可以结合3g以上的Hb。Hp在溶血后含量急剧降低，Hp与Hb结合后不能重新被利用，但急性溶血后其在血浆中的浓度一般在一周内即可由再生而恢复。

临床意义：正常参考值范围较宽，因此一次测定的价值不大，连续观察可用于监测急性时相反应和溶血是否处于进行状态。

急性时相反应中血浆Hp增加，当烧伤和肾病综合征引起大量白蛋白丢失的情况下亦可增加，血管内溶血如[[溶血性贫血]]、[[输血反应]]、[[疟疾]]时Hp含量明显下降。此外，在严重肝病患者Hp的合成降低。在[[新生儿期]]只有成人的10%-20%（50-480mg/L），6个月后肝成熟，血浆Hp即达成人水平（300-2150mg/L）。

'''（七）α2-巨球蛋白'''

α2巨球蛋白（α2-macroglobulin,α2MG或AMG）是血浆中分子量最大的蛋白质。分子量约为65.2万-80万，含糖量约8%，由4个亚单位组成。它与[[淋巴]]网状系统细胞的发育和功能有密切联系（虽然确切的机制尚未明确）。

α2MG最突出的特性是能与多种分子和离子结合。特别是它能与不少蛋白水解酶结合而影响这些酶的活性。如与许多[[肽链内切酶]]（包括[[丝氨酸]]、[[巯基]]、羧基蛋白水解酶和一些金属蛋白水解酶）的结合。这些蛋白水解酶有[[纤维蛋白]]溶酶、[[胃蛋白酶]]、糜蛋白酶、胰蛋白酶及[[组织蛋白酶]]D等。研究表明，α2MG与蛋白水解酶相互作用可使α2MG的分子[[构象]]发生变化，当酶处于复合物状态时，酶的活性部位没有[[失活]]，但不容易作用于大分子[[底物]]，若底物为分子量小的蛋白质，即使有其它[[抗蛋白酶]]的存在，也能被α2MG-蛋白酶复合物所[[催化]]而水解。这样，α2MG起到有选择地保护某些蛋白酶活性的作用，这在[[免疫反应]]中可能具有重要意义。

α2MG是由肝细胞与单核吞噬细胞系统中合成，半寿期约5天，但当与蛋白水解酶结合成为复合物后其清除率加速。

在低白蛋白血症时，α2MG含量可增高，可能系一种代偿机制以保持血浆胶体渗透压。[[妊娠期]]及口服避孕药时血浓度增高。机制不明。可采用免疫化学法测定，正常成人参考值为1500-3500μg/L。

'''（八）铜蓝蛋白'''

铜蓝蛋白（ceruloplasmin,CER）是一种含铜的α2糖蛋白，分子量约为12万-16万，不易[[纯化]]。目前所知为一个单链多肽，每分子含6-7个铜原子，由于含铜而呈蓝色，含糖约10%，末端唾液酸与多肽链连接，具有遗传上的基因多形性。

CER具有[[氧化酶]]的活性，对多酚及多胺类底物有催化其氧化的能力。最近研究认为CER可催化Fe2+氧化为Fe3+。对于CER是否是铜的载体存在不同看法。血清中铜的含量虽有95%以非扩散状态处于CER，而有5%呈可[[透析]]状态由肠管吸收而运输到肝的，在肝中渗入CER载体蛋白（apoprotein）后又经唾液酸结合，最后释入血循环。在血循环中CER可视为铜的没有[[毒性]]的代谢库。细胞可以利用CER分子中的铜来合成含铜的[[酶蛋白]]，例如[[单胺氧化酶]]、[[抗坏血酸氧化酶]]等。

近年来另一研究结果认为CER起着[[抗氧化剂]]的作用。在血循环中CER的抗氧化活力可以防止组织中[[脂质]][[过氧化物]]和[[自由基]]的生成，特别在炎症时具有重要意义。

CER也属于一种急性时相反应蛋白。

临床意义：血浆CER在[[感染]]、创伤和肿瘤时增加。其最特殊的作用在于协助Wilson病的诊断，即患者血浆CER含量明显下降，而伴有血浆可透析的铜含量增加。大部分患者可有[[肝功能]]损害并伴有[[神经系统]]的症状，如不及时治疗，此病是进行性和致命的，因此宜及时诊断，并可用铜[[螯合剂]]-[[青霉胺]]治疗。血浆CER在营养不良、严重肝病及肾病综合征时亦往往下降。妇女妊娠期、口服避孕药时其含量有明显增加。

'''（九）转铁蛋白'''

转铁蛋白（transferrin，TRF，siderophilin）是血浆中主要的含铁蛋白质，负责运载由[[消化管]]吸收的铁和由红细胞降解释放的铁。以TRF-Fe3+的复合物形式进入[[骨髓]]中，供成熟红细胞的生成。

TRF分子量约7.7万，为单链糖蛋白，含糖量约6%。TRF可逆地结合多价离子，包括铁、铜、锌、钴等。每一分子TRF可结合两个三价铁原子。TRF主要由肝细胞合成，半寿期为7天。血浆中TRF的浓度受铁供应的调节，在缺铁状态时，血浆TRF浓度上升，经铁有效治疗后恢复到正常水平。

临床意义：血浆中TRF水平可用于[[贫血]]的诊断和对治疗的监测。在缺铁性的低血色素贫血中TRF的水平增高（由于其合成增加），但其铁的饱和度很低（正常值在30%-38%）。相反，如果贫血是由于红细胞对铁的利用障碍（如[[再生障碍性贫血]]），则血浆中TRF正常或低下，但铁的饱和度增高。在铁负荷过量时，TRF水平正常，但饱和度可超过50%，甚至达90%。

TRF在急性时相反应中往往降低。因此在炎症、恶性病变时常随着白蛋白、前白蛋白同时下降。在慢性肝疾病及营养不良时亦下降，因此可以作为营养状态的一项指标。

妊娠及口服避孕药或[[雌激素]]注射可使血浆TRF升高。

有免疫试剂盒供应抗体级标准品。用免疫扩散或浊度法检测。正常成人参考值为2200-4000mg/L。新生儿为1300-2750mg/L。临床评价时常同时测定[[血清铁]]含量及TRF的铁结合容量（TIBC），并可计算出的TRF铁饱和度（%）。TRF亦可通过测定而间接计算估得，其计算方程式如下：

TRF（mg/L）=TIBC(μg/L)×0.70

'''（十）血红素结合蛋白'''

血红素结合蛋白（hemopexin,Hpx）分子量5.7万，单链多肽，含糖量约22%。正常血浆中含量为500-1000μg/L，和游离血红素有特异结合能力。它可配合结合珠蛋白对血红蛋白进行处理。当广泛溶血时，血浆结合珠蛋白耗竭，循环中游离的血红蛋白可降解为[[珠蛋白]]和血红素两部分。血红素不溶于水，可与Hpx结合成复合物而运输到肝，分子中的铁可被机体重新利用，[[卟啉]]环降解为胆红素而由[[胆管]]排出。Hpx并不能与血红蛋白结合，仅可与血红素可逆地结合，而在血循环中反复利用，这是机体有效地保存铁的又一种方式，而避免血红蛋白和血红素从肾排出体外。

'''（十一）β2-[[微球蛋白]]'''

β2-微球蛋白（β2-microglobulin,BMG）分子量为11800，存在于所有[[有核细胞]]的表面，特别是[[淋巴细胞]]和[[肿瘤细胞]]，并由此释放入血循环。它是[[细胞表面]]人类[[淋巴细胞抗原]]（HLA）的β链（[[轻链]]）部分（为一条单链多肽），分子内含一对[[二硫键]]，不含糖。半寿期约107分钟，可透过肾小球，但尿仅有滤过量的1%，几乎完全可由肾小管回收。

临床意义：在[[肾功能衰竭]]、炎症及肿瘤时，血浆中浓度可升高。主要的临床应用在于监测肾小管功能。特别用于[[肾移植]]后，如有排斥反应影响肾小管功能时，可出现尿中BMG排出量增加。在[[急性白血病]]和[[淋巴瘤]]有神经系统[[浸润]]时，[[脑脊液]]中BMG可增高。因含量微，常用放射免疫方法测定，正常血浆BMG参考值为1.0-2.6μg/L，尿中0.03-0.37mg/d。

'''（十二）C-[[反应蛋白]]'''

在急性炎症病人血清中出现的可以结合[[肺炎]]球菌[[细胞壁]]C-[[多糖]]的蛋白质（1941年发现），命名为C-反应蛋白（C-reactiveprotein,CRP）。最早采用半定量的沉淀试验，现在制备优质的[[抗血清]]，可以建立高灵敏度、高特异性、重复性好的定量测定方法。CRP是第一个被认为是急性时相反应蛋白的，在急性创伤和感染时其血浓度急剧升高。CRP由肝细胞所合成。

CRP含5个肽链亚单位，非共价地结合为盘形[[多聚体]]。分子量为11.5万-14万。电泳分布在慢γ区带，有时可以延伸到β区带。其电泳迁移率易受一些因素影响，如钙离子及[[缓冲液]]的成分。

CRP不仅结合多种细胞、[[真菌]]及[[原虫]]等体内的多糖物质，在钙离子存在下，还可以结合[[卵磷脂]]和[[核酸]]。结合后的[[复合体]]具有对[[补体系统]]的激活作用，作用于C1q。CRP可以引发对侵入细胞的免疫调理作用和吞噬作用，而表现[[炎症反应]]。

临床意义：作为急性时相反应的一个极灵敏的指标，血浆中CRP浓度在急性心肌梗死、创伤、感染、炎症、外科手术、肿癌浸润时迅速显著地增高，可达正常水平的2000倍。结合临床病史，有助于随访病程。特别在炎症过程中，随访风湿病、系统性红斑狼疮、[[白血病]]等。

采用何种免疫化学检测法，取决于各实验室条件和对灵敏度、特异性的要求。免疫扩散、放射免疫、浊度法，以及酶标免疫测定方法均有实用价值。正常值：800-8000μg/L（免疫扩散或浊度法）。

'''（十三）其他血浆蛋白质'''

血浆脂蛋白系统将于第四章详细介绍，[[免疫球蛋白]]及补体系统由[[临床免疫学]]详细介绍，[[凝血因子]]由临床血液学详细介绍，此处略去。此外，在血浆中还有一些蛋白质仅择其特点，简介如下：

1．α1-[[抗糜蛋白酶]]、间α胰蛋白酶抑制物处于α1、α2区带间。前者分子量6.8万，为急性时相反应蛋白之一；后者分子量16万，可分裂为碎片，具有抑制蛋白酶的作用。

2．一些来源于[[胎盘]]的血浆蛋白质除具有激素作用的人类[[绒毛膜促性腺激素]]（分子量约4万）及[[胎盘催乳素]]（lactogen）外，尚有妊娠相关血浆蛋白质（pregnancy-associatep lasmaprotein,PAPP-A分子量为75万，PAPP-B分子量100万左右）。妊娠特异β-球蛋白（SP）分子量约9万，妊娠期升高，可作为妊娠指标及监测胎儿胎盘功能。

3．[[溶菌酶]]分子量约1.5万。正常存在于细胞内的溶酶体及[[外分泌]]液（如[[唾液]]）中，有天然[[杀菌作用]]。由颗粒[[白细胞]]及[[单核细胞]]中产生，而不存在于淋巴细胞。因此在[[结核]]和[[单核细胞白血病]]中增高，电泳中可出现于γ区带之后，此溶菌酶可从肾小球滤过，但多数被肾小管[[重吸收]]而在小管[[上皮细胞]]内分解。可用于肾小管功能的检查。正常血清参考值为3.6-7.8mg/L。

4．[[癌胚抗原]]分子量近20万的糖蛋白。在[[结肠]]、肺、[[胰腺]]、胃及[[乳腺]]恶性肿瘤时血浆中浓度可升高。特异性不高，但可用于手术后随访监测手术是否清除彻底及复发，亦可用于监测[[化疗]]的进展情况。正常血浆浓度&lt;2.5μg/L。
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临床生物化学/血浆蛋白质的理化性质、功能与临床意义 - 版本历史

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